Биохимия крови. Плазма крови

Биохимия крови. Плазма крови
Биохимия крови. Плазма крови

Плазма крови — это жидкая часть крови желтоватого цвета. Она содержит 90-92% воды и 8-10% сухого вещества, главным образом белков и солей, а также липидов, углеводов, продуктов обмена, гормонов, ферментов, витаминов и растворенных в ней газов.

Таблица 1. Состав плазмы

Примечание. ЛПОНП — липопротеиды очень низкой плотности; ЛППП — липопротеиды промежуточной плотности; ЛПНП — липопротеиды низкой плотности; ЛПВП — липопротеиды высокой плотности.

Белки плазмы

Важнейшей составной частью плазмы являются белки, содержание которых составляет 7-8% от массы плазмы. Белки плазмы — альбумины, глобулины и фибриноген. К альбуминам относятся белки с относительно малой молекулярной массой (около 70 000), их 4-5%, к глобулинам — крупномолекулярные белки (молекулярная масса до 450 000), количество их доходит до 3%. На долю глобулярного белка фибриногена (молекулярная масса 340 000) приходится 0,2-0,4%. Плазма крови, лишенная фибриногена, называется сывороткой.

Функциональная роль белков:

  • Транспортная
  • Онкотическое давление
  • Защитная
  • Гемостатическая
  • Реологическая
  • Буферная
  • Механизмы СОЭ

Функции белков плазмы весьма разнообразны:

  • они обеспечивают онкотическое давление крови, от которого в значительной степени зависит обмен воды и растворенных в ней веществ между кровью и тканевой жидкостью;
  • регулируют рН крови благодаря наличию буферных свойств;
  • влияют на вязкость крови и плазмы, что чрезвычайно важно для поддержания нормального уровня кровяного давления;
  • обеспечивают гуморальный иммунитет, так как являются антителами (иммуноглобулинами);
  • принимают участие в свертывании крови;
  • способствуют сохранению жидкого состояния крови, так как входят в состав противосвертывающих веществ, именуемых естественными антикоагулянтами;
  • служат переносчиками ряда гормонов, липидов, минеральных веществ;
  • обеспечивают процессы репарации, роста и развития различных клеток организма.

Растворы, имеющие одинаковое с кровью , получили название изотонических или физиологических. К таким растворам для теплокровных животных и человека относятся 0,9%-ный раствор хлорида натрия и 5%-ный раствор глюкозы. Растворы, имеющие большее осмотическое давление, чем кровь, называются гипертоническими, а меньшее - гипотоническими.

Для обеспечения жизнедеятельности изолированных органов и тканей, а также при кровопотере используют растворы, близкие по ионному составу к плазме крови.

Таблица 2. Процентное содержание белков плазмы

Таблица 3. Важнейшие транспортные белки плазмы

Онкотическое давление плазмы крови

Осмотическое давление, создаваемое белками (т.е. их способность притягивать воду), называется онкотическим. Онкотическое давление более чем на 80% определяется альбуминами, что связано с их относительно малой молекулярной массой и большим количеством молекул в плазме.

Онкотическое давление играет важную роль в регуляции водного обмена. Чем больше его величина, тем больше воды удерживается в сосудистом русле и тем меньше ее переходит в ткани, и наоборот. Онкотическое давление влияет на образование тканевой жидкости, лимфы, мочи и всасывание воды в кишечнике. Поэтому кровезамещающие растворы должны содержать в своем составе коллоидные вещества, способные удерживать воду.

При снижении концентрации белка в плазме развиваются отеки, так как вода перестает удерживаться в сосудистом русле и переходит в ткани.

Осмотический отек (накопление жидкости в межклеточном пространстве) развивается при повышении осмотического давления тканевой жидкости (например, при накоплении продуктов тканевого обмена, нарушении выведения солей).

Онкотический отек (коллоидно-осмотический отек), т.е. увеличение содержания воды в интерстициальной жидкости, обусловлен снижением онкотического давления крови при гипопротеинемии (в основном за счет гипоальбуминемии, так как альбумины обеспечивают до 80% онкотического давления плазмы).

Белков человеческий организм вырабатывает очень много, они разнообразны по составу и выполняемой работе, однако белок плазмы крови играет важнейшую роль во множестве процессов, без которых жизнь человека станет невозможной.

Белки плазмы крови очень разнообразны. У человека насчитывается около ста типов белков. При ОАК (общий анализ крови) количество белка плазмы крови сигнализирует о том, как осуществляется в организме синтез аминокислот.

Обменные процессы, проходящие с помощью белков, указывают на то, насколько хорошо организм способен справиться с различными недугами: от проникновения инфекции до разрыва капилляров стенок сосудов.

В основном белки плазмы крови производятся в печени, но некоторые синтезируются в тканях костного мозга и лимфатических узлах.

Функции белков плазмы крови огромны и зависят от спецификации того или иного вида белка. В основном их функции заключаются в поддержании нужного коллоидно-осмотического давления крови в сосудах, однако у белков есть и множество других задач.

Вот некоторые из них:

  • количество белков прямо пропорционально способности крови к сворачиванию;
  • белки обеспечивают кислотно-щелочное равновесие внутренней среды организма, являясь буферной кровяной системой;
  • плазменный белок альбумин и некоторые другие белки осуществляют транспорт к внутренним органам холестерина, билирубина и медикаментозных средств;
  • система комплемента и глобулины обеспечивают баланс гуморального иммунитета организма;
  • защищают от повреждения клетки крови и стенки сосудов;
  • деятельность белков по созданию нужного запаса аминокислот в русле крови обеспечивает организму нормальное функционирование в период недостатка питательных веществ;
  • отдельные виды белков способны расширять сосуды, снижая при этом артериальное давление, другие – наоборот, сужают сосуды в случае необходимости, и таким образом АД увеличивается.

Чтобы определить количество белков кровяной плазмы, делают биохимический анализ образца крови.

Отклонение от нормы количества белков того или иного вида, нарушения в их строении являются признаками различных недугов.

Однако ориентироваться при постановке диагноза только на белковый состав крови было бы неверно – ведь при всем своем многообразии белки кровяной плазмы составляют всего лишь около 7-8 % от числа всех белковых клеток организма.

Поэтому врачи оперируют совокупностью всех данных анализов и обследований пациента при диагностике и определении терапевтического курса лечения.

В зависимости от такого качества белковых молекул, как водо- растворимость или нерастворимость, белки могут называться простыми или сложными.

К простым белковым молекулам относится такой тип растворимого белка плазмы крови, как альбумин. Грубо говоря, все остальные белки относятся к сложным белковым структурам.

Как называется тот или иной нерастворимый белок плазмы крови, можно узнать, разделяя белки на фракции.

Это делается разными методами, но наиболее распространенным способом разделения по фракциям белков плазмы крови считается электрофорез.

Электрофорезный метод распределения белковых молекул по фракциям заключается в том, что разные белки под действием тока по-разному движутся на носителе.

В качестве последнего берут ацетатцеллюлозную пленку, на которую наносят сыворотку крови.

Пленку помещают на специальную рамку таким образом, чтобы ее края находились в емкостях с электролитом.

После пропускания электрического тока белки малого размера, обладающие наибольшим зарядом (альбумины), перемещаются быстрее остальных.

Глобулины, как наиболее крупные и электронейтральные молекулы, практически не двигаются по пленке.

Белковые фракции

Существуют способы, используя которые, можно выделить более 20 фракций белков, однако в обычных лабораторных условиях чаще всего используют электрофорезный метод фракционирования.

При помощи электрофореза выделяют пять белковых фракций:

  • альбумины;
  • α 1 — глобулины;
  • α 2 -глобулины;
  • β-глобулины;
  • γ-глобулины.

Альбуминов в плазме крови больше всего. Они производятся печенью в большом количестве.

Срок жизни альбуминов очень мал – за сутки этих белковых молекул синтезируется и распадается порядка 11 — 15 г.

Именно их функцией является поддержка нужного давления в осмосе крови, поскольку альбумины – это растворимые белки, обладают наименьшей массой среди всех остальных белковых молекул.

Альбумины влияют на степень свертываемости крови, кислотно-щелочной баланс, осуществляют доставку длинноцепочечных кислот, билирубина, гормонов, лекарств к внутренним органам.

Альбумин нейтрализует ионы Ca₂+ и Mg₂+. Кроме всего этого, альбумины создают в плазме крови резервные запасы нужных аминокислот.

Глобулины фракции α 1 производятся тканями костного мозга. Это нерастворимые белковые структуры с небольшой массой.

Тем не менее, α 1 — глобулины гидрофильны, что позволяет им осуществлять транспортировку жиров.

Такие α 1 — глобулины, как протромбин, участвуют в процессе свертываемости крови, оказывают угнетающее действие на некоторые ферменты.

В большинстве своем α 2 -глобулины синтезирует печень, однако примерно 25 % их производят ткани костного мозга.

Это биполимерные структуры, основной функцией которых является регуляторная деятельность.

Макроглобулин отвечает за острую фазу воспалительных явлений в организме, гаптоглобин в комплексе с гемоглобином предотвращает анемии, а при помощи церулоплазмина в тканях поддерживается баланс меди.

β-глобулины наполовину производятся в печени, наполовину – в костном мозге.

К ним относятся:

  • фибриноген, участвующий в образовании фибриновых нитей на месте порыва сосуда или капилляра;
  • липопротеиновые белковые структуры низкой плотности;
  • транскобаламин, ответственный за синтез витамина B₁₂;
  • трансферин, осуществляющий доставку железа к тканям;
  • белковые структуры, составляющие систему комплемента;
  • β-липопротеиды, переносящие фосфолипиды и холестерин.

Производство γ— глобулинов в основном происходит при помощи В-лимфоцитов, но 1/10 часть их синтезируется куперовскими парными клетками.

В эту фракцию плазменных белков входят иммуноглобулины, которые защищают организм от проникновения чужеродных клеток путем выработки антител к ним.

Что такое диспротеинемия?

Нормальные концентрации белковых фракций в плазме крови у здорового человека представлены в таблице ниже.

Биохимические исследования белковых фракций при помощи электрофореза позволяют определить отклонения концентраций белковых структур от нормального состояния.

Такого рода патология называется диспротеинемией, которая бывает двух видов:

  • гиперпротеинемия;
  • гипопротеинемия.

Гиперпротеинемия, или увеличение количества белков в плазме крови, может иметь относительный или абсолютный характер.

Относительная гиперпротеинемия считается состоянием организма, которое при должной терапии причин патологии само придет в норму.

Бывает при травмах, порезах, ожогах, обезвоживании от рвоты. Абсолютная гиперпротеинемия возникает при увеличении в крови концентрации γ-глобулинов.

Ее часто называют γ— глобулинемией. Причиной такого состояния чаще всего бывают воспалительные процессы в хронической или острой фазе.

Однако и значительная концентрация α 1 — глобулина тоже может иметь причины инфекционных поражений организма, полостных операций, травм, болезней печени.

Гипопротеинемия чаще всего возникает в случае недостатка в плазме крови альбуминов.

Такое состояние возникает при следующих патологиях:

  • из-за недостатка производства альбуминов печенью вследствие снижения функциональных способностей этого органа;
  • при значительной утилизации белков при обширных ожогах;
  • при злокачественных опухолях;
  • в результате тяжелого септического состояния;
  • при нефротическом синдроме;
  • вследствие длительного голодания;
  • при обильной кровопотере.

Однако чаще всего диспротеинемия сопровождается уменьшением количества белков одной фракции и увеличением другой.

Электрофорез позволяет отличить острую стадию воспалительных процессов от хронической.

При острой стадии концентрация альбуминов в плазме крови низкая, зато увеличивается число глобулинов α 1 — и α 2 — фракций.

При хронической стадии воспалительного процесса в плазме крови возрастает концентрация -глобулинов.

Заболевания печени характеризуются снижением альбуминов и увеличением количества β-глобулинов.

Тем не менее, существуют состояния организма человека, при которых диспротеинемия считается физиологическим явлением.

К примеру, у новорожденных детей количество белков всех фракций снижено, и только к двум-трем годам жизни постепенно показатели протеинограммы у них приходят в норму.

У беременных женщин при гестозе концентрация белков в плазме крови тоже может быть понижена.

Несмотря на то что биохимический анализ крови с определением концентраций белков по фракциям может предоставлять врачам много нужной и полезной информации, ориентироваться только на протеинограмму при постановке диагноза никто не будет, потому что некоторые болезни могут давать одни и те же варианты изменения концентрации белков в плазме крови.

К примеру, при нефротическом синдроме происходит уменьшение концентрации альбуминов, α 1 — и γ-глобулинов и увеличивается число α 2 — и β-глобулинов.

Диспротеинемия такого же рода может отмечаться и при других недугах, сопровождающихся изменением количества белков разных фракций.

БИОХИМИЯ КРОВИ

ВОПРОС 61

В плазме крови содержится 7% всех белков организма при концентрации 60 - 80 г/л. Белки плазмы крови выполняют множество функций. Одна из них заключается в поддержании осмотического давления, так как белки связывают воду и удерживают её в кровеносном русле.

  • Белки плазмы образуют важнейшую буферную систему крови и поддерживают рН крови в пределах 7,37 - 7,43.
  • Альбумин, транстиретин, транскортин, трансферрин и некоторые другие белки (табл. 14-2) вьшолняют транспортную функцию.
  • Белки плазмы определяют вязкость крови и, следовательно, играют важную роль в гемодинамике кровеносной системы.
  • Белки плазмы крови являются резервом аминокислот для организма.
  • Иммуноглобулины, белки свёртывающей системы крови, α 1 -антитрипсин и белки системы комплемента осуществляют защитную функцию.

Методом электрофореза на ацетилцеллюлозе или геле агарозы белки плазмы крови можно разделить на альбумины (55-65%), α 1 -глобулины (2- 4%), α 2 -глобулины (6-12%), β-глобулины (8-12%) и γ-глобулины (12-22%) (рис. 14-19).

Применение других сред для электрофоретического разделения белков позволяет обнаружить большее количество фракций. Например, при электрофорезе в полиакриламидном или крахмальном гелях в плазме крови выделяют 16-17 белковых фракций. Метод иммуноэлектрофореза, сочетающий электрофоретический и иммунологический способы анализа, позволяет разделить белки плазмы крови более чем на 30 фракций. Большинство сывороточных белков синтезируется в печени, однако некоторые образуются и в других тканях. Например, γ-глобулины синтезируются В-лимфоцитами (см. раздел 4), пептидные гормоны в основном секретируют клетки эндокринных желёз, а пептидный гормон эритропоэтин - клетки почки. Для многих белков плазмы, например альбумина, α 1 -антитрипсина, гаптоглобина, транс-феррина, церулоплазмина, α 2 -макроглобулина и иммуноглобулинов, характерен полиморфизм (см. раздел 4). Почти все белки плазмы, за исключением альбумина, являются гликопротеинами. Олигосахариды присоединяются к белкам, образуя гликозидные связи с гидроксильной группой серина или треонина, или взаимодействуя с карбоксильной группой аспарагина. Концевой остаток олигосахаридов в большинстве случаев представляет собой N-ацетилнейраминовую кислоту, соединённую с галактозой. Фермент эндотелия сосудов нейраминидаза гидролизует связь между ними, и галактоза становится доступной для специфических рецепторов гепатоцитов. Путём эвддцитоза "состарившиеся" белки поступают в клетки печени, где разрушаются. Т 1/2 белков плазмы крови составляет от нескольких часов до нескольких недель. При ряде заболеваний происходит изменение соотношения распределения белковых фракций при электрофорезе по сравнению с нормой (рис. 14-20). Такие изменения называют диспротеинемиями, однако их интерпретация часто имеет относительную диагностическую ценность. Например, характерное для нефротического синдрома снижение альбуминов, α 1 - и γ-глобулинов и увеличение α 2 - и β-глобулинов отмечают и при некоторых других заболеваниях, сопровождающихся потерей белков. При снижении гуморального иммунитета уменьшение фракции γ-глобулинов свидетельствует об уменьшении содержания основного компонента иммуноглобулинов - IgG, но не отражает динамику изменений IgA и IgM. Содержание некоторых белков в плазме крови может резко увеличиваться при острых воспалительных процессах и некоторых других патологических состояниях (травмы, ожоги, инфаркт миокарда). Такие белки называют белками острой фазы, так как они принимают участие в развитии воспалительной реакции организма. Основной индуктор синтеза большинства белков острой фазы в гепатоцитах - полипептид интерлейкин-1, освобождающийся из мононуклеарных фагоцитов. К белкам острой фазы относят С-реактивный белок, называемый так, потому что он взаимодействует с С-полисахари-дом пневмококков, α 1 -антитрипсин, гаптоглобин, кислый гликопротеин, фибриноген. Известно, что С-реактивный белок может стимулировать


Рис. 14-19. Электрофореграмма (А) и денситограмма (Б) белков сыворотки крови.

Рис. 14-20. Протеинограммы белков сыворотки крови. а - в норме; б - при нефротическом синдроме; в - при гипогаммаглобулинемии; г - при циррозе печени; д - при недостатке α 1 -антитрипсина; е - при диффузной гипергаммаглобулинемии.

систему комплемента, и его концентрация в крови, например, при обострении ревматоидного артрита может возрастать в 30 раз по сравнению с нормой. Белок плазмы крови а,-антитрипсин может инактивировать некоторые протеазы, освобождающиеся в острой фазе воспаления.

Альбумин. Концентрация альбумина в крови составляет 40-50 г/л. В сутки в печени синтезируется около 12 г альбумина, Т 1/2 этого белка - примерно 20 дней. Альбумин состоит из 585 аминокислотных остатков, имеет 17 дисульфидных связей и обладает молекулярной массой 69 кД. Молекула альбумина содержит много дикарбоновых аминокислот, поэтому может удерживать в крови катионы Са 2+ , Cu 2+ , Zn 2+ . Около 40% альбумина содержится в крови и остальные 60% в межклеточной жидкости, однако его концентрация в плазме выше, чем в межклеточной жидкости, поскольку объём последней превышает объём плазмы в 4 раза.

Благодаря относительно небольшой молекулярной массе и высокой концентрации альбумин обеспечивает до 80% осмотического давления плазмы. При гипоальбуминемии осмотическое давление плазмы крови снижается. Это приводит к нарушению равновесия в распределении внеклеточной жидкости между сосудистым руслом и межклеточным пространством. Клинически это проявляется как отёк. Относительное снижение объёма плазмы крови сопровождается снижением почечного кровотока, что вызывает стимуляцию системы ренинангиотензинальдрстерон, обеспечивающей восстановление объёма крови (см. раздел 11). Однако при недостатке альбумина, который должен удерживать Na + , другие катионы и воду, вода уходит в межклеточное пространство, усиливая отёки.

Гипоальбуминемия может наблюдаться и в результате снижения синтеза альбуминов при заболеваниях печени (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при потерях белка из-за обширных ожогов или катаболических состояний (тяжёлый сепсис, злокачественные новообразования), при нефротическом синдроме, сопровождающемся альбуминурией, и голодании. Нарушения кровообращения, характеризующиеся замедлением кровотока, приводят к увеличению поступления альбумина в межклеточное пространство и появлению отёков. Быстрое увеличение проницаемости капилляров сопровождается резким уменьшением объёма крови, что приводит к падению АД и клинически проявляется как шок.

Альбумин - важнейший транспортный белок. Он транспортирует свободные жирные кислоты (см. раздел 8), неконъюгированный билирубин (см. раздел 13), Са 2+ , Сu 2+ , триптофан, тироксин и трийодтиронин (см. раздел 11). Многие лекарства (аспирин, дикумарол, сульфаниламиды) связываются в крови с альбумином. Этот факт необходимо учитывать при лечении заболеваний, сопровождающихся гипоальбуминемией, так как в этих случаях повышается концентрация свободного лекарства в крови. Кроме того, следует помнить, что некоторые лекарства могут конкурировать за центры связывания в молекуле альбумина с билирубином и между собой.

Транстиретин (преальбумин) называют тирок-синсвязывающим преальбумином. Это белок острой фазы. Транстиретин относят к фракции альбуминов, он имеет тетрамерную молекулу. Он способен присоединять в одном центре связывания ретинолсвязывающий белок, а в другом - до двух молекул тироксина и трийодтиронина.

Таблица 14-2. Содержание и функции некоторых белков плазмы крови

Белки являются основными компонентами плазмы крови.

Белки плазмы крови выполняют ряд важных функций:

  • определяют физико-химические константы крови (вязкость, рН, онкотическое давление)
  • транспортная функция – перенос водонерастворимых веществ, ионов металлов
  • защитная функция – входят в состав антител
  • участвуют в свёртывании крови – гемокоагуляция
  • регуляторная функция – в плазме присутствуют белковые гормоны, ферменты
  • представляют резерв аминокислот и связанных с ними металлов

Методом высаливания белки плазмы крови делятся на 3 фракции: альбумины - 30-50 г/л, глобулины- 20-30 г/л, фибриноген - 2-4 г/л

Методом электрофореза на бумаге всœе белки плазмы крови делятся на 5 фракций: альбумины и α 1 , α 2 , β, γ - глобулины

На альбумины приходится 60% всœех белков плазмы крови. Альбумины имеют молекулярную массу меньше 100 тысяч д, богаты полярными гидрофильными аминокислотами, электрофоретически подвижны. Альбумины растворяются в дистиллированной воде, высаливаются 100% раствором (NH 4) 2 SO 4. Альбумины, синтезируются в печени, выполняют транспортную функцию, определяют физико-химические свойства крови.

Глобулины составляют 40% всœех белков плазмы крови. Глобулины – гетерогенная фракция белков. Содержание α 1 -глобулинов равняется 4%, α 2 - глобулинов - 8%, β- глобулинов -12%, γ- глобулинов - 16%. Молекулярная масса глобулинов около 200 тысяч д. Οʜᴎ менее гидрофильны, растворяются в 10% растворах солей, осаждаются 50% (NH 4) 2 SO 4 . Глобулины синтезируется в печени, лимфоцитах, макрофагах. К основным функциям глобулинов относятся транспортная, защитная функции.

В составе глобулиновой фракции выделяют отдельные белки .

Белки α 1 - глобулиновой фракции

Протромбин - белок свёртывающей системы крови

α 1 - гликопротеид – переносит некоторые стероидные гормоны

α 1 – антитрипсин – ингибитор трипсина

Орозомукоид – гликопротеид, ингибитор протеаз, обладает иммуномодуляторным действием

Белки α 2 -фракции глобулинов

Гаптоглобин – переносит гемоглобин

α 2 - макроглобулин – обладает антипротеазной активностью, является ингибитором свёртывающей и фибринолитической системы крови, ингибитор синтеза кининов

С-реактивный белок даёт реакцию преципитации с пневмококком, обладает антипротеазной активностью.

Церулоплазмин – медьпереносящий белок, обладает ферментативной оксидазной активностью.

Белки β - фракции глобулинов

С реактивный белок – белок, участвующий в воспалительной реакции

Трансферрин – переносит желœезо, входит в антиоксидантную систему крови.

Гемопексин – переносит гемм, порфирины, гемоглобин

Фибриноген – фактор свёртываемости крови.

Белки γ- фракцииглобулинов представлены антителами или иммуноглобулинами (Ig) 3-х базовых видов: G, А, М и минорными: Д, Е . У новорожденных представлены всœе виды иммуноглобулинов, но содержание их ниже, чем у взрослых людей. В данный период основным является IgG, который проходит плацентарный барьер и попадает в плод из организма матери. К возрасту 1 год содержание IgG становится равным его содержанию у взрослых, к 2 годам концентрация IgА достигает уровня взрослых.

Все иммуноглобулины построены по одному принципу. В их составе представлены две тяжелых Н цепи (500-60 аминокислот) и две легких L цепи (до 200 аминокислот), цепи соединяются дисульфидными связями. Вторичная структура Н и L цепей имеет β - складчатую укладку, цепи параллельны, в их составе выделяют доменные участки. В составе цепей есть постоянные участки и вариабельные участки, за счёт которых и происходит взаимодействие Ig с большим количеством антигенов. В IgА содержатся 3 ʼʼвилкиʼʼ, в IgМ – 5 ʼʼвилокʼʼ.

В плазме крови в небольшой концентрации присутствуют белки интерфероны (ИФ ) различных видов:

α – (ИФА) синтезируются в лимфоцитах и макрофагах

β – (ИФБ) синтезируются в фибробластах

γ – (ИФГ) синтезируются в различных тканях и в Т-лимфоцитах

Интерфероны обладают антипролиферативным действием, стимулируют дифференцировку клеток, оказывают противоопухолевый эффект, активируют иммунные процессы. Концентрация интерферонов возрастает при вирусных заболеваниях. Интерфероны обладают антивирусной активностью, которая связана с активацией иммунитета͵ угнетением РНК - полимеразы, активацией РНК - азы.

Ферменты плазмы крови делятся на 3 группы.

Секреторные ферменты синтезируются в печени и секретируются в кровь. Их примерами являются холинэстераза, факторы свёртывания крови. В норме активность ферментов данной группы выше, чем при заболеваниях.

Экскреторные ферменты синтезируются в печени, экскретируются в жёлчь (щелочная фосфатаза). При заболеваниях активность экскреторных ферментов увеличивается.

Индикаторные ферменты в норме практически отсутствует в плазме крови, при заболеваниях их активность растёт.

Белки плазмы крови - понятие и виды. Классификация и особенности категории "Белки плазмы крови" 2017, 2018.

Основой плазмы крови являются белки, содержащиеся в пределах от 60 до 80 г/л, что составляет примерно четыре процента от всех белков организма. В плазме человеческой крови насчитывается около сотни различных белков. По подвижности их делят на альбумины и глобулины. Первоначально такое деление было основано на методе растворимости: альбумины растворяются в чистой жидкости, а глобулины - только при наличии нитратов.

Белки плазмы

Среди белков больше в крови альбумина - около 45 г/л. Он играет огромную роль в поддержании КО давления в крови, а также служит резервуаром для резерва аминокислот.

Альбумины и глобулины имеют различные способности. Первый вид белков может связывать липофильные вещества. Таким образом у конгломератов появляется возможность работать в качестве белков-переносчиков длинноцепочечных жирных кислот, различных медикаментов, билирубина, витаминов, стероидных гормонов. Также альбумин способен связывать ионы магния и кальция.

Белки альбумины и глобулины выступают в роли транспорта для тироксина, его метаболита иодтиронина.

Разрушение и образование белков

Большая часть белков плазмы формируется в печени, за исключением иммуноглобулинов (продуцируются клетками иммунной системы) и пептидов (вырабатываются эндокринной системой).

Альбумины и глобулины разные по строению. Все белки, кроме альбумина, относятся к гликопротеинам, содержание олигосахариды и прикрепляются к остаткам аминокислот. В качестве концевого остатка часто выступает ацетилнейраминовая кислота. Если она отщепляется нейраминидазой, на поверхности белка появляются концевые остатки галактозы. Остатки десиалированных белков распознаются, начинают менять галактозы на гепатоцитах. В печени эти уже устарелые белки удаляются методом эндоцитоза. Таким образом сахариды на поверхности устанавливают время жизни белков плазмы, а также определяют полупериод выведения, который может составлять до нескольких недель.

В здоровом организме концентрация альбуминов и глобулинов в крови поддерживается на постоянном уровне. Но бывают ситуации, когда показатели изменяются. Это происходит при заболеваниях органов, принимающих участие в синтезе и катаболизме белков. Повреждение клеток посредством цитокинов повышает формирование белков альбуминов, глобулинов, фибриногенов и некоторых других.

Электрофорез

Белки и прочие заряженные макромолекулы можно разделить электрофорезом. Среди всех существующих методов деления особенно важно выделить электрофорез на носителе, а именно - на ацетилцеллюлозной пленке. При этом сыворочные белки движутся к аноду, разделяясь на несколько фракций. После деления белки окрашиваются с помощью красителя, что позволяет оценить количество белка в окрашенных полосах.

Соотношение белков

При анализе количества белка в плазме крови, определяют не только уровень альбумина и глобулина, но и определяют отношение этих веществ друг к другу. В норме должно быть соотношение 2:1 При отклонении от этих показателях говорят о патологии.

Снижение отношения альбумина к глобулину может указывать на следующее:

  • снижение синтеза альбумина - цирроз печени;
  • низкий уровень альбумина может наблюдаться при патологиях почек.

Повышение отношения альбумина к глобулину может говорить о таких патологиях:

  • гипотиреоз;
  • лейкемия;
  • новообразования;
  • нарушение выработки гормона роста.

При снижении глобулина также в некоторых случаях выявляют аутоиммунные болезни, миелома.

Альбумины помогают поддерживать осмотическое давление в организме. Проведенный тест на общий белок позволяет оценить, как протекает болезнь, вести мониторинг онкологии, выявлять нарушения функций почек и печени, определять причину отеков, а также оценивать качество питания.